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公司動(dòng)態(tài)

研究人員通過仿真探究酶作用機(jī)制之謎

    酶在大多數(shù)生物學(xué)過程中扮演著關(guān)鍵角色——控制能量轉(zhuǎn)換以及遺傳信息和信號(hào)的轉(zhuǎn)錄和轉(zhuǎn)譯。它們擁有非凡的能力,可使生物化學(xué)反應(yīng)加快很多個(gè)數(shù)量級(jí)。
    因此,科學(xué)界對(duì)在分子水平上理解酶的催化動(dòng)力起源存在廣泛興趣。雖然研究人員利用實(shí)驗(yàn)和計(jì)算的方法提出了很多假設(shè),但它們必須得到嚴(yán)格的檢驗(yàn)。
    在美國物理聯(lián)合會(huì)出版公司下屬《化學(xué)物理學(xué)報(bào)》上,一群來自南加州大學(xué)(USC)的研究人員展示了對(duì)動(dòng)力學(xué)概念,即在蛋白構(gòu)象移動(dòng)和化學(xué)反應(yīng)之間依賴于時(shí)間的耦合,進(jìn)行的關(guān)鍵性的回顧。該研究分析了符合以及不符合動(dòng)力學(xué)效應(yīng)的所有合理定義。
該團(tuán)隊(duì)的工作集中在探尋酶復(fù)雜反應(yīng)的多尺度計(jì)算機(jī)仿真上。目前是USC特聘化學(xué)教授的Arieh Warshel因此項(xiàng)工作和Michael Levitt、Martin Karplus共同獲得2013年諾貝爾化學(xué)獎(jiǎng)。
    “我們的研究回顧了控制酶催化效率的各種方案??刂泼复呋市枰獦?gòu)建同化學(xué)反應(yīng)相關(guān)的自由能表面,以及包含構(gòu)象和化學(xué)坐標(biāo)的催化圖景?!鄙鲜鲅芯抗餐髡摺⒑蚖arshel一起共事的博士后助理Ram Prasad Bora解釋說,利用可靠的理論方法構(gòu)建這些表面是非常有價(jià)值的。
    通過比較酶催化反應(yīng)和溶液反應(yīng)的自由能表面以及影響這些表面的各種因素,研究人員得以辨認(rèn)出影響酶活力的因素。
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